Metaloproteinazy a choroby przyzębia

Metaloproteinazy są wydzielane przez komór­ki obecne w przyzębiu, takie jak: fibroblasty, keraty­nocyty, makrofagi, komórki endotelium, jak i komór­ki nacieku zapalnego – monocyty, leukocyty. Liczne obserwacje wykazały, że u osób cierpiących z powo­du zapalenia przyzębia metaloproteinazy wydzielane są głównie przez komórki nacieku zapalnego. U pa­cjentów ze zdiagnozowanym uprzednio zapaleniem dziąsła lub przyzębia występuje podwyższony poziom MMP-2, -3, -7,- 8, -9, -13, -14. MMP-2 i -8 wykryto w na­błonku kieszonki dziąsłowej, a MMP-7, -8, -13 – w po­bliżu błony podstawnej. Ekspresję mRNA MMP-13 ob­serwowano w fibroblastach i monocytach obecnych w tkance dziąsła w przebiegu zlokalizowanego agre­sywnego zapalenia przyzębia. Za destrukcję tkanki łącz­nej przyzębia brzeżnego odpowiedzialne są głównie MMP-8, -9 oraz -13 wydzielana przez komórki nabłon­ka dziąsłowego, który w zapaleniu przyzębia wrasta do podnabłonkowej tkanki łącznej. MMP-8 i -9 są głów­nymi kolagenozami i żelatynazami w płynie kieszonki dziąsłowej u pacjentów z zapaleniem przyzębia, nato­miast podwyższony poziom MMP-1 jest obserwowa­ny w płynie kieszonki dziąsłowej u pacjentów z mło­dzieńczym zapaleniem przyzębia. Również MMP-8 jest wiodącą metaloproteinazą u pacjentów z zapaleniem przyzębia dorosłych. Poziom MMP-8 pozwala moni­torować szybkość destrukcji przyzębia i obserwować odpowiedź na leczenie. Zarówno MMP-8, jak i MMP-9 mogą inaktywować naturalne inhibitory – L1 antytry­psynę i L2 makroglobulinę. MMP-3 zaliczana jest rów­nież do endopeptydaz odgrywających znaczącą rolę w degradacji przyzębia. Wytwarzana jest przez obec­ne w tkance fibroblasty, może być aktywowana przez katepsynę G i elastazę. Stężenie tych enzymów rośnie u chorych na zapalenie przyzębia. MMP-3 ma zdolność aktywacji kolagenazy 2 (MMP-8) i żelatynazy B (MMP-9). Jak wspomniano wyżej, cytokiny stymulują wydzielanie metaloproteinaz. Głównymi cytokinami pobudzający­mi sekrecję są Il-1 oraz TNF-L. Postać B...