Metaloproteinazy a torbiele i ziarniniaki kości szczęk

Dotychczas w organizmach kręgowców wykryto 28 MMPs, w tym 23 u człowieka (8). Enzymy te dzieli się na cztery podstawowe grupy (6-10).

1. specyficzne kolagenazy – rozszczepiają kolagen śródmiąższowy typu I, II, III, VII, VIII, X, żelatynę, fibro­nektynę oraz proteoglikany; należą do nich: MMP-1,MMP-8, MMP-13, MMP-18;

2. żelatynazy – degradują kolageny typu I, IV, V, VII, X, XI, XIV, fibronektynę, elastynę oraz działają synergistycz­nie z kolagenazami przez degradację denaturowane­go kolagenu – żelatyny; należą tu MMP-2 i MMP-9;

3. stromielizyny – degradują kolageny typu III, IV, V, IX, X, XI, żelatynę lamininę, fibronektynę, proteoglika­ny i glikoproteiny macierzy; należą do nich: MMP-3,MMP-10 oraz MMP-13;

4. metaloproteinazy typu błonowego – de­gradują kolagen typu I, III, żelatynę, fibro­nektynę oraz aktywują prożelatynazę A; należą tu: MMP-14, MMP-15, MMP-16, MMP-17, MMP-24, MMP-28.

Inne metaloproteinazy niezakwalifiko­wane do powyższych grup to: matrylizyny (MMP-7, MMP-26), metaloelastaza (MMP-12), RASI (MMP-19), enamelizyna (MMP-20), epi­liryna (MMP-28) oraz dwa enzymy jeszcze nienazwane (MMP-22 i MMP-27).

Metaloproteinazy są to enzymy biorące udział w degradowaniu macierzy zewnątrz­komórkowej, w przebudowie tkanki łącz­nej zarówno w warunkach fizjologicznych (wyrzynanie zębów), jak i patologicznych (zapalenie przyzębia, reumatoidalne zapa­lenie stawów, zmiany zapalne w okolicy wierzchołka korzenia zęba, zapalenie dzią­seł, próchnica, rak płaskonabłonkowy, liszaj płaski) (1, 5, 10). Niektóre z tych enzymów mają znaczenie w resorpcji tkanki kostnej MMP-1, 2, 3. Mechanizm ich działania pole­ga na niszczeniu niezmineralizow...